Количественная биология > Биомолекул [Представлен 27 октября 2026 года] Название: Единый крупнозернистый нейронный потенциал для динамики биомолекулярных комплексов Вид HTML (экспериментальный) Резюме: Поведение биомолокуловых комплексов регулируется химическими особенностями взаимодействия и часто сопряжено с редкими событиями, которые атомистическая молекулярная динамика борется за улавливание в доступные временные интервалы. Здесь мы введём AMARO v2.0, крупнозернистый потенциал нейронной сети, который сохраняет все тяжелые атомы и имплицитно обрабатывает растворителя. Типы водородных бусин и кондиционирование с полным зарядом обеспечивают общее представление для белков, молекул, похожих на наркотики, а также их комплексов, включая системы тернарного протеина-лигана. Эта модель сохраняет сложенные белки и улавливает основные особенности свободных энергобалансов. В 262 комплексах, охватывающих 11 целей, накопленный потенциал сохраняет большинство лигандов, хотя в тернарном комплексе HIF2A наблюдается переориентация кватерной структуры. В целевых тематических исследованиях AMARO v2.0 проводит различие между двумя протонациями трипсина-бензамидина и достигает кристаллической связующей позы в 3,3 раза больше траекторий, чем молекулярная механика всех атомов при фиксированном расчетном бюджете GPU-времени. Эта же система также восстанавливает справочную связующую позу в TYK2 и поддерживает обязательную оценку свободной энергии как для трипсина-бензамидина, так и для TyK2-EJM31,…
:: Единый потенциал нервной сети с помощью грубого нерва для динамики биомолекулярных комплексов;
arXiv: 261 030,37606v1 Annualce Type: New Humanitary: Поведение биомолекулярных комплексов регулируется химическими особенностями взаимодействия и часто сопряжено с редкими событиями, которые атомистическая молекулярная динамика борется за улавливание в доступные временные интервалы. Здесь мы введём AMARO v2.0, крупнозернистый потенциал нейронной сети, который сохраняет все тяжелые атомы и имплицитно обрабатывает растворителя. Типы водородных бусин и кондиционирование с полным зарядом обеспечивают общее представление для белков, молекул, похожих на наркотики, а также их комплексов, включая системы тернарного протеина-лигана. Эта модель сохраняет сложенные белки и улавливает основные особенности свободных энергобалансов. В 262 комплексах, охватывающих 11 целей, накопленный потенциал сохраняет большинство лигандов, хотя в тернарном комплексе HIF2A наблюдается переориентация кватерной структуры. В целевых тематических исследованиях AMARO v2.0 проводит различие между двумя протонациями трипсина-бензамидина и достигает кристаллического связующего p